Demostracion de la actividad enzimatica y determinacion de la actividad especifica?

Se determino la actividad enzimática de la catalasa en una muestra de sangre fresca, variando

condiciones de pH (tres niveles : 4.

96, 6.

94 y 9.

04) y de concentración de sustrato (siete

niveles : 0.

0042, 0.

0083, 0.

0166, 0.

0332, 0.

0415, 0.

0498 y 0.

0664 M), titulando con

permanganato de potasio el peróxido de hidrogeno remanente.

Se encontró diferencia

significativa entre ambas variables (pH y concentración de sustrato).

Se encontró que a mayor

concentración de sustrato (en el intervalo de concentraciones manejadas), el efecto en la

velocidad era positivo ; entre pH 6.

94 y 9.

04 se encontró mayor efecto en la velocidad, el pH

4.

96 se mantuvo debajo de ambos niveles.

Se trato la enzima como si ésta se ajustara a un

perfil de Michaelis - Menten y se estimaron los parámetros cinéticos usando ajustes lineales

ponderados por el arreglo de Lineweaver - Burk y Hanes.

Se encontró que la catalasa no se

ajusta a un perfil Michaelis - Menten, por ello es necesario estimar los parámetros con el patrón

adecuado.