Cual es la diferencia entre las conformaciones proteicas alfa helice y hoja plegada beta?

Termodinámica del plegamiento Editar

En condiciones fisiológicas, el proceso de plegamiento de una proteína globular está claramente favorecido termodinámicamente, esto es, el incremento de energía libre global del proceso debe ser negativo (aunque alguno de sus pasos puede ser positivo).

Este cambio se consigue equilibrando una serie de factores termodinámicos como la entropía conformacional, las interacciones carga - carga, los puentes de hidrógeno internos, las interacciones hidrofóbicas y las interacciones de van der Waals.

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[3] Entropía conformacional Editar

Se define entropía conformacional del plegado como la disminución de la entropía, de la aleatoriedad en definitiva, durante el paso desde una multitud de conformaciones de ovillo aleatorio hasta una única estructura plegada.

La energía libre, representada en la ecuación ΔG = ΔH - T ΔS, demuestra que el ΔS negativo realiza una contribución positiva a ΔG.

Es decir, el cambio de entropía conformacional se opone al plegado.

Por ello, el ΔG global, que debe ser negativo, se debe a que o bien ΔH es negativo y grande o a algún otro aumento de la entropía con el plegado.

En la práctica se dan ambas cosas.

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La fuente de ΔH negativo es el cúmulo de interacciones favorables energéticamente que se dan en el interior del glóbulo proteico, interacciones que suelen ser no covalentes.