Cual es el bioelemento inportante en la organisacion molecular de la mioglovina?

Lamioglobinaes unahemoproteínamuscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a lahemoglobina.

1​2​ Es unaproteínarelativamente pequeña constituida por una cadenapolipeptídicade 153 residuosaminoácidosy por un grupohemoque contiene unátomodehierro.

La función de la mioglobina es almacenaroxígeno.

Menos comúnmente se la ha denominado también miohemoglobina o hemoglobina muscular.

Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en elmúsculo esqueléticoy en elmúsculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2para satisfacer la demanda energética de las contracciones.

La mioglobina fue la primera proteína cuya estructura tridimensional se determinó experimentalmente.

En 1958, John Kendrewy sus colegas determinaron la estructura de la mioglobina empleandocristalografía de rayos Xde alta resolución.

Por este descubrimiento, John Kendrew obtuvo en 1962 elPremio Nobel de Química, compartido conMax PerutzEs una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de losaminoácidoshidrófobosse encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie.

Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación dehélice alfa ; de hecho, existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H.

Dentro de una cavidad hidrófoba de la proteína se encuentra elgrupo prostético hemo.

Esta unidad nopolipeptídicase encuentra unida de manera nocovalentea la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2de la proteína.

La mioglobina y elcitocromoB562 forman parte de las proteínas hémicas, que intervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte deelectronesy lafotosíntesis.

Estas proteínas poseen como grupo prostético un tetrapirrol cíclico o grupo hem, o hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno.

En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe + 2).

En el caso del citocromo laoxidaciónyreduccióndelátomode hierro son esenciales para la actividad biológica.

Por el contrario, la actividad biológica de mioglobina y hemoglobina se pierde si se oxida el Fe + 2.

En la mioglobina no oxigenada, el hierro del hemo se encuentra aproximadamente a 0, 03 nm fuera del plano del grupo en dirección al residuo de histidina HisF8.

La oxigenación de la mioglobina produce el movimiento del átomo de hierro, ya que el oxígeno ocupa la sexta posición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 0, 01nm fuera del plano del hemo.

Este movimiento de HisF8 produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, donde éste se requiere para la generación de energía metabólica dependiente deATP.